- Код статьи
- 10.31857/S0023476123010137-1
- DOI
- 10.31857/S0023476123010137
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 68 / Номер выпуска 2
- Страницы
- 276-280
- Аннотация
- Изучение кристаллической структуры белков является важным инструментом для разработки новых лекарств. Наиболее трудоемким этапом в получении структурных данных является выращивание хорошо дифрагирующих кристаллов белка. Представлены выделение, очистка и кристаллизация белка ГТФаза Era из патогенной бактерии золотистого стафилококка (Staphylococcus aureus). ГТФаза Era в клетках бактерий является одним из факторов сборки рибосомы. Фермент отвечает за рост и деление клетки, однако его структура мало изучена. Получены кристаллы белка Era из Staphylococcus aureus, которые могут быть использованы в дальнейших структурных исследованиях методом монокристального рентгеноструктурного анализа.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 15.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 12
Библиография
- 1. Stijn Blot R.N., Vandewoude K., Colardyn F. // N. Engl. J. Med. 1998. V. 339 (27). P. 2025. https://doi.org/10.1056/nejm199812313392716
- 2. Jeljaszewicz J., Mlynarczyk G., Mlynarczyk A. // Int. J. Antimicrob. Agents. 2000. V. 16 (4). P. 473. https://doi.org/10.1016/S0924-8579 (00)00289-2
- 3. Fierobe L., Decré D., Mùller C. et al. // Clin. Infect. Dis. 1999. V. 29 (5). P. 1231. https://doi.org/10.1086/313454
- 4. Shajani Z., Sykes M.T., Williamson J.R. // Annu. Rev. Biochem. 2011. V. 80. P. 501. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-062608-160432
- 5. Kaczanowska M., Rydén-Aulin M. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2007. V. 71 (3). P. 477. https://doi.org/10.1128/MMBR.00013-07
- 6. Усачев К.С., Юсупов М.М., Валидов Ш.З. // Биохимия. 2020. Т. 85 (11). С. 1690. https://doi.org/10.1134/S0006297920110115
- 7. Stern S., Powers T., Changchien L.I.-M., Noller H.F. // Science. 1989. V. 244 (4906). P. 783. https://doi.org/10.1126/science.2658053
- 8. Davis J.H., Williamson J.R. // Philos. Trans. R. Soc. 2017. V. 372 (1716). Art. 20160181. https://doi.org/10.1098/rstb.2016.0181
- 9. Bourne H.R. // Philos. Trans. R. Soc. 1995. V. 349 (1329). P. 283. https://doi.org/10.1098/rstb.1995.0114
- 10. Tu C., Zhou X., Tropea J. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 2009. V. 106 (35). P. 14843. https://doi.org/10.1073/pnas.0904032106
- 11. Simon Goto, Akira Muto, Hyouta Himeno // J. Biochem. 2013. V. 153 (5). P. 403. https://doi.org/10.1093/jb/mvt022
- 12. Ji X. // Postepy Biochem. 2016. V. 62 (3). P. 335.
- 13. Xiaomei Zhou, Howard K. Peters III, Xintian Li et al. // J. Bacteriol. 2020. V. 202. P. 21. https://doi.org/10.1128/JB.00342-20
- 14. Ren H., Liang Y., Li R. et al. // Acta Cryst. D. 2004. V. 60. P. 1292. https://doi.org/10.1107/S0907444904010467
- 15. Meulenbroek E., Pannu N. // Acta Cryst. F. 2011. V. 68. P. 45. https://doi.org/10.1107/S1744309111045842
- 16. Murugova T.N., Vlasov A.V., Ivankov O.I. et al. // J. Optoelectron. Adv. Mater. 2015. V. 17. P. 1397.
- 17. Kabsch W. // Xds. Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 125. https://doi.org/10.1107/S0907444909047337
- 18. Chen X., Chen S.-M., Powell B. et al. // FEBS Lett. 1999. V. 445. P. 425. https://doi.org/10.1016/S0014-5793 (99)00178-7
- 19. Manalastas-Cantos K., Konarev P.V., Hajizadeh N.R. et al. // J. Appl. Cryst. 2021. V. 54. P. 343. https://doi.org/10.1107/S1600576720013412
- 20. Jumper J., Evans R., Pritzel A. et al. // Nature. 2021. V. 596 (7873). P. 583.
- 21. Chen X., Court D.L., Ji X. // PNAS. 1999. V. 15 (96). P. 8396. https://doi.org/10.1073/pnas.96.15.8396
