Везде

ОФНКристаллография Crystallography Reports

  • ISSN (Print) 0023-4761
  • ISSN (Online) 3034-5510

Объективные критерии определения стартовых параметров при моделировании структуры мицелл и липосом по данным малоуглового рентгеновского рассеяния

Вы можете
Код статьи
10.31857/S0023476123010204-1
DOI
10.31857/S0023476123010204
Тип публикации
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Петухов М. В.
  • Аффилиация: Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова ФНИЦ “Кристаллография и фотоника” РАН
Том/ Выпуск
Том 68 / Номер выпуска 1
Страницы
38-45
Аннотация
Для изучения структуры гидрофобных мембранных белков используются матрицы, моделирующие клеточные мембраны и образованные молекулами соответствующих амфифильных веществ, например детергентами или липидами. Для изучения структуры белка, встроенного в искусственную мембрану, прежде всего необходимо определить структуру самой мембраны. Для решения этой задачи методом малоуглового рентгеновского рассеяния ранее были разработаны алгоритмы ELLLIP и ELLMIC, позволяющие построить модели эллипсоидальных везикул на основе атомной структуры мономера липида или детергента. Однако результат моделирования в значительной степени зависит от субъективной оценки стартовых значений структурных параметров матриц и может оказаться неверным в силу неоднозначности решения задач такого типа. Представлен независимый подход к определению стартовых размеров модельных мембран для дальнейшего их структурного моделирования, основанный на анализе функции распределения по расстояниям, полученной непосредственно из кривой малоуглового рассеяния.
Ключевые слова
Дата публикации
15.09.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
11

Библиография

  1. 1. Jain P., Rauer S.B., Moller M. et al. // Biomacromolecules. 2022. V. 23. № 8. P. 3081. https://doi.org/10.1021/acs.biomac.2c00402
  2. 2. Bayburt T.H., Sligar S.G. // FEBS Lett. 2010. V. 584. № 9. P. 1721. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2009.10.024
  3. 3. Knowles T.J., Finka R., Smith C. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2009. V. 131. № 22. P. 7484. https://doi.org/10.1021/ja810046q
  4. 4. Lee S.C., Knowles T.J., Postis V.L. et al. // Nat. Protoc. 2016. V. 11. № 7. P. 1149. https://doi.org/10.1038/nprot.2016.070
  5. 5. Orwick M.C., Judge P.J., Procek J. et al. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2012. V. 51. № 19. P. 4653. https://doi.org/10.1002/anie.201201355
  6. 6. Smirnova I.A., Sjostrand D., Li F. et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2016. V. 1858. № 12. P. 2984. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2016.09.004
  7. 7. Morrison K.A., Akram A., Mathews A. et al. // Biochem. J. 2016. V. 473. № 23. P. 4349. https://doi.org/10.1042/BCJ20160723
  8. 8. Pautot S., Frisken B.J., Weitz D.A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. V. 100. № 19. P. 10718. https://doi.org/10.1073/pnas.1931005100
  9. 9. Hamada T., Miura Y., Komatsu Y. et al. // J. Phys. Chem. B. 2008. V. 112. № 47. P. 14678. https://doi.org/10.1021/jp807784j
  10. 10. Cheng H.T., Megha, London E. // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. № 10. P. 6079. https://doi.org/10.1074/jbc.M806077200
  11. 11. Cheng H.T., London E. // Biophys. J. 2011. V. 100. № 11. P. 2671. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2011.04.048
  12. 12. Chiantia S., London E. // Biophys. J. 2012. V. 103. № 11. P. 2311. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2012.10.033
  13. 13. Elani Y., Purushothaman S., Booth P.J. et al. // Chem. Commun. (Camb.). 2015. V. 51. № 32. P. 6976. https://doi.org/10.1039/c5cc00712g
  14. 14. Mineev K.S., Nadezhdin K.D. // Nanotechnol. Rev. 2017. V. 6. № 1. P. 15. https://doi.org/10.1515/ntrev-2016-0074
  15. 15. Garavito R.M., Ferguson-Miller S. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. № 35. P. 32403. https://doi.org/10.1074/jbc.R100031200
  16. 16. Seddon A.M., Curnow P., Booth P.J. // Biochim. Biophys. Acta. 2004. V. 1666. № 1–2. P. 105. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2004.04.011
  17. 17. Tanford C., Reynolds J.A. // Biochim. Biophys. Acta. 1976. V. 457. № 2. P. 133. https://doi.org/10.1016/0304-4157 (76)90009-5
  18. 18. MacKenzie K.R., Prestegard J.H., Engelman D.M. // Science. 1997. V. 276. № 5309. P. 131. https://doi.org/10.1126/science.276.5309.131
  19. 19. Pages G., Torres A.M., Ju P. et al. // Eur. Biophys. J. 2009. V. 39. № 1. P. 111. https://doi.org/10.1007/s00249-009-0433-1
  20. 20. Strandberg E., Ozdirekcan S., Rijkers D.T. et al. // Biophys. J. 2004. V. 86. № 6. P. 3709. https://doi.org/10.1529/biophysj.103.035402
  21. 21. Feigin L.A., Svergun D.I. Structure analysis by small-angle x-ray and neutron scattering. New York: Plenum Press, 1987. 335 p.
  22. 22. Shtykova E.V., Volkov V.V., Wang H.J. et al. // Langmuir. 2006. V. 22. № 19. P. 7994. https://doi.org/10.1021/la060879h
  23. 23. Jensen G.V., Lund R., Gummel J. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2013. V. 135. № 19. P. 7214. https://doi.org/10.1021/ja312469n
  24. 24. Dwivedi D., Lepkova K. SAXS and SANS Techniques for Surfactant Characterization: Application in Corrosion Science. Application and Characterization of Surfactants. University of Tabriz: IntechOpen, 2017. 316 p.
  25. 25. Us’yarov O.G. // Colloid. J. 2016. V. 78. P. 698. https://doi.org/10.1134/S1061933X16050227
  26. 26. Razuvaeva E.V., Kulebyakina A.I., Streltsov D.R. et al. // Langmuir. 2018. V. 34. № 50. P. 15470. https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.8b03379
  27. 27. Сыбачин А.В., Локова А.Ю., Спиридонов В.В. et al. // Высокомолекулярные соединения. Серия А. 2019. V. 61. № 3. P. 244. https://doi.org/10.1134/S2308112019030179
  28. 28. Zalygin A., Solovyeva D., Vaskan I. et al. // ChemistryOpen. 2020. V. 9. № 6. P. 641. https://doi.org/10.1002/open.201900276
  29. 29. Konarev P.V., Petoukhov M.V., Dadinova L.A. et al. // J. Appl. Cryst. 2020. V. 53. P. 236. https://doi.org/10.1107/S1600576719015656
  30. 30. Петухов М.В., Конарев П.В., Дадинова Л.А. et al. // Кристаллография. 2020. V. 65. № 2. P. 260. https://doi.org/10.31857/S0023476120020198
  31. 31. Kordyukova L.V., Konarev P.V., Fedorova N.V. et al. // Membranes (Basel). 2021. V. 11. № 10. P. 772. https://doi.org/10.3390/membranes11100772
  32. 32. Manalastas-Cantos K., Konarev P.V., Hajizadeh N.R. et al. // J. Appl. Cryst. 2021. V. 54. P. 343. https://doi.org/10.1107/S1600576720013412
  33. 33. Shilova L.A., Knyazev D.G., Fedorova N.V. et al. // Biochemistry (Moscow). Suppl. Ser. A. Membr. Cell Biol. 2017. V. 11. № 3. P. 225. https://doi.org/10.1134/S1990747817030072
  34. 34. Blanchet C.E., Spilotros A., Schwemmer F. et al. // J. Appl. Cryst. 2015. V. 48. № 2. P. 431. https://doi.org/10.1107/S160057671500254X
  35. 35. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
  36. 36. Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 1992. V. 25. P. 495. https://doi.org/10.1107/S0021889892001663
  37. 37. Svergun D.I., Semenyuk A.V., Feigin L.A. // Acta Cryst. A. 1988. V. 44. P. 244. https://doi.org/10.1107/S0108767387011255
  38. 38. Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1995. V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S0021889895007047
  39. 39. Svergun D.I. // Biophys. J. 1999. V. 76. № 6. P. 2879. https://doi.org/10.1016/S0006-3495 (99)77443-6
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека