- Код статьи
- 10.31857/S0023476123020042-1
- DOI
- 10.31857/S0023476123020042
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 68 / Номер выпуска 2
- Страницы
- 204-208
- Аннотация
- Изучение структур различных биологических макромолекул является одним из основных направлений, которое активно развивается при помощи различных физических методов. Поскольку белки являются элементарной единицей структурной и функциональной организации клетки, одной из стратегий борьбы с патогенными микроорганизмами является изучение белоксинтезирующего аппарата бактерии и сопряженных с ним систем. Представлены выделение, очистка и анализ структуры методом малоуглового рентгеновского рассеяния белка YsxC из патогенной бактерии золотистого стафилококка (Staphylococcus aureus). Данный белок вовлечен в процессы роста и деления клеток, является энергозависимым фактором и участвует в сборке большой субъединицы рибосомы. Структурные исследования данного белка открывают возможность для поиска малых молекул, способных ингибировать его функцию. Поскольку вариабельность в строении белковых факторов выше, чем у консервативных сайтов рибосомы, их ингибирование дает возможность селективно воздействовать на патогенный микроорганизм.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 15.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 10
Библиография
- 1. Chambers H.F., Deleo F.R. // Nat Rev Microbiol. 2009. V. 7 № 9. P. 629. https://doi.org/10.1038/nrmicro2200
- 2. Stapleton P.D., Taylor P.W. // Sci Prog. 2002. V. 85 № 1. P. 57. https://doi.org/10.3184/003685002783238870
- 3. Gan T., Shu G., Fu H. et al. // BMC Vet Res. 2021. V. 17 P. 177. https://doi.org/10.1186/s12917-021-02884-z
- 4. Murray Ch.J.L., Shunji I.K., Sharara F. et al. // Lancet. 2022. V. 10325. № 399. P. 629. https://doi.org/10.1016/S0140-6736 (21)02724-0
- 5. Poehlsgaard J., Douthwaite S. // Nat. Rev. Microbiol. 2005. V. 3. P. 870. https://doi.org/10.1038/nrmicro1265
- 6. Усачев К.С., Юсупов М.М., Валидов Ш.З. // Биохимия. 2020. Т. 85. № 11. С. 1690. https://doi.org/10.1134/S0006297920110115
- 7. Khusainov I., Fatkhullin B., Pellegrino S. // Nature Commun. 2020. V. 11 № 1656. https://doi.org/10.1038/s41467-020-15517-0
- 8. Cooper E.L., García-Lara J., Foster S.J. // BMC Microbiol. 2009. V. 9. № 266. https://doi.org/10.1186/1471-2180-9-266
- 9. Ramakrishnan C., Dani V.S., Ramasarma T. // Protein Eng. Des. Sel. 2002. V. 15. № 10. P. 783. https://doi.org/10.1093/protein/15.10.783
- 10. Ni X., Davis J.H., Jain N. et al. // Nucl. Acids Res. 2016. V. 44. № 17. P. 8442. https://doi.org/10.1093/nar/gkw678
- 11. Корчуганов В.Н., Валентинов А.Г., Полозов С.М. и др. // Кристаллография. 2022. Т. 67. № 5. С. 735. https://doi.org/10.31857/S0023476122050058
- 12. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
- 13. Svergun D.I. // Biophys J. 1999. V. 76. № 6. P. 2879. https://doi.org/10.1016/S0006-3495 (99)77443-6
- 14. Gosavi R.A., Mueser T.C., Schall C.A. // Acta Cryst. 2008. V. 64. P. 506. https://doi.org/10.1107/S0907444908004265
- 15. Ruzheinikov S.N., Das Sanjan K., Sedelnikova S.E. et al. // J. Mol. Biol. 2004. V. 339 № 2. P. 265. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.03.043
- 16. Goldenberg D.P., Argyle B. // Biophys. J. 2014. V. 106. № 4. P. 895. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2013.12.004
- 17. Chacon P., Moran F., Dia z J.F. et al. // Biophys. J. 1998. V. 74. P. 2760. https://doi.org/10.1016/S0006-3495 (98)77984-6
- 18. Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1999. V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S1600576717007786
- 19. Jumper J., Evans R., Pritzel A. et al. // Nature. 2021. V. 596. P. 583. https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2
