- Код статьи
- 10.31857/S0023476123600143-1
- DOI
- 10.31857/S0023476123600143
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 68 / Номер выпуска 6
- Страницы
- 914-921
- Аннотация
- Нуклеоид-ассоциированные белки (НАБ) контролируют структуру и функции бактериального нуклеоида. Наиболее представленными в делящихся бактериальных клетках НАБ являются гистоноподобные белки HU. Ранее с помощью ЯМР-спектроскопии были получены структурные ансамбли конформаций белков HU из патогенных микоплазм Spiroplasma melliferum и Mycoplasma gallisepticum. Проведено структурное исследование этих микоплазменных белков с помощью малоуглового рентгеновского рассеяния (МУРР). Встречаемость отдельных конформаций из ансамбля, полученных методом ЯМР, оценена по данным рассеяния растворами белков HU. В частности, использовался подход, основанный на характеризации равновесных смесей в терминах объемных долей их компонентов. Общая форма белков и их олигомерное состояние независимо подтверждены с помощью ab initio-моделирования методом конечных объемных элементов. Проведен анализ гибкости ДНК-связывающих доменов белков методом оптимизации ансамбля, в основе которого лежит сравнение структурных характеристик конформаций, приближающих данные МУРР к распределению этих характеристик в случайно-сгенерированном наборе. Полученные результаты – новый взгляд на вариабельность структуры HU белков, необходимую для их функционирования.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 15.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 10
Библиография
- 1. Dorman C.J. // J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 2014. V. 24. № 5–6. P. 316. https://doi.org/10.1159/000368850
- 2. Rouviere-Yaniv J., Gros F. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. V. 72. № 9. https://doi.org/10.1073/pnas.72.9.3428
- 3. Kamashev D., Agapova Y., Rastorguev S. et al. // PLoS One. 2017. V. 12. № 11. P. e0188037. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0188037
- 4. Verma S.C., Harned A., Narayan K. et al. // Mol. Microbiol. 2023. V. 119. № 4. P. 439. https://doi.org/10.1111/mmi.15033
- 5. Stojkova P., Spidlova P., Stulik J. // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2019. V. 9. P. 159. https://doi.org/10.3389/fcimb.2019.00159
- 6. Holowka J., Zakrzewska-Czerwinska J. // Front. Microbiol. 2020. V. 11. P. 590. https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.00590
- 7. Glass J.I., Assad-Garcia N., Alperovich N. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. № 2. P. 425. https://doi.org/10.1073/pnas.0510013103
- 8. Bhowmick T., Ghosh S., Dixit K. et al. // Nat. Commun. 2014. V. 5. P. 4124. https://doi.org/10.1038/ncomms5124
- 9. Agapova Y.K., Altukhov D.A., Timofeev V.I. et al. // Sci. Rep. 2020. V. 10. № 1. P. 15128. https://doi.org/10.1038/s41598-020-72113-4
- 10. Altukhov D.A., Talyzina A.A., Agapova Y.K. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2016. V. 36. № 1. P. 45. https://doi.org/10.1080/07391102.2016.1264893
- 11. Timofeev V.I., Altukhov D.A., Talyzina A.A. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 36. № 16. P. 4392. https://doi.org/10.1080/07391102.2017.1417162
- 12. Дадинова Л.А., Петухов М.В., Гордиенко А.М. и др. // Биохимия. 2023. Т. 88. № 5. С. 785. https://doi.org/10.31857/S032097252305007X
- 13. Remesh S.G., Verma S.C., Chen J.H. et al. // Nat. Commun. 2020. V. 11. № 1. P. 2905. https://doi.org/10.1038/s41467-020-16724-5
- 14. Nikolaeva A.Y., Timofeev V.I., Boiko K.M. et al. // Crystallography Reports. 2015. V. 60. P. 880. https://doi.org/10.1134/S1063774515060231
- 15. Boyko K.M., Rakitina T.V., Korzhenevskiy D.A. et al. // Sci. Rep. 2016. V. 6. P. 36366. https://doi.org/10.1038/srep36366
- 16. Feigin L.A., Svergun D.I. Structure analysis by small-angle x-ray and neutron scattering. New York: Plenum Press, 1987. 335 p.
- 17. Gaponov Y.A., Timofeev V.I., Agapova Y.K. et al. // Mendeleev Commun. 2022. V. 32. № 6. P. 742. https://doi.org/10.1016/j.mencom.2022.11.011
- 18. Blanchet C.E., Spilotros A., Schwemmer F. et al. // J. Appl. Cryst. 2015. V. 48. № 2. P. 431. https://doi.org/10.1107/S160057671500254X
- 19. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
- 20. Guinier A., Fournet G. Small Angle Scattering of X-Rays. New York: Wiley, 1955. 268 p.
- 21. Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 1992. V. 25. P. 495. https://doi.org/10.1107/S0021889892001663
- 22. Svergun D.I., Semenyuk A.V., Feigin L.A. // Acta Cryst. A. 1988. V. 44. P. 244. https://doi.org/10.1107/S0108767387011255
- 23. Manalastas-Cantos K., Konarev P.V., Hajizadeh N.R. et al. // J. Appl. Cryst. 2021. V. 54. P. 343. https://doi.org/10.1107/S1600576720013412
- 24. Porod G. // General theory, in Small-angle X-ray scattering / Eds. Glatter O., Kratky O. London: Academic Press, 1982. P. 17.
- 25. Petoukhov M.V., Franke D., Shkumatov A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2012. V. 45. № 2. P. 342. https://doi.org/doi:10.1107/S0021889812007662
- 26. Svergun D.I. // Biophys. J. 1999. V. 76. № 6. P. 2879. https://doi.org/10.1016/S0006-3495 (99)77443-6
- 27. Petoukhov M.V., Svergun D.I. // Acta Cryst. D. 2015. V. 71. P. 1051. https://doi.org/10.1107/S1399004715002576
- 28. Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1995. V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S0021889895007047
- 29. Bernado P., Mylonas E., Petoukhov M.V. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2007. V. 129. № 17. P. 5656. https://doi.org/10.1021/ja069124n
- 30. Petoukhov M.V., Svergun D.I. // Biophys. J. 2005. V. 89. № 2. P. 1237. https://doi.org/10.1529/biophysj.105.064154
