- Код статьи
- 10.31857/S0023476123600313-1
- DOI
- 10.31857/S0023476123600313
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 68 / Номер выпуска 6
- Страницы
- 926-933
- Аннотация
- Пикорнаин 3С риновируса человека представляет собой ценную с точки зрения коммерческого использования цистеиновую протеазу и широко используется для удаления аффинных меток и белков слияния при очистке целевого белка. Полученный в данной работе вариант пикорнаина 3С риновируса А28 не аннотирован в базах данных NCBI, имеет идентичность в PDB 79% и не использовался ранее в белковой инженерии. Разработан протокол выделения и очистки белка для структурных исследований, а также получены начальные условия кристаллизации. Получение и анализ структуры пикорнаина 3С риновируса А28 создадут новые возможности как для проведения фундаментальных исследований по отслеживанию эволюции протеолитических ферментов, так и дизайна оптимального варианта этой протеазы.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 15.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 13
Библиография
- 1. Bizot E., Bousquet A., Charpié M. et al. // Front. Pediatr. 2021. V. 22. P. 643219. https://doi.org/10.3389/fped.2021.643219
- 2. Ljubin-Sternak S., Meštrović T. // Viruses. 2023. V. 15 (4). P. 825. https://doi.org/10.3390/v15040825
- 3. Flather D., Nguyen J.H.C., Semler B.L., Gershon P.D. // PLoS Pathog. 2018. V. 14 (8). P. e1007277. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1007277
- 4. Jensen L.M., Walker E.J., Jans D.A., Ghildyal R. // Methods Mol. Biol. 2015. V. 1221. P. 129. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-1571-2_10
- 5. Matthews D.A., Dragovich P.S., Webber S.E. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96 (20). P. 11000. https://doi.org/10.1073/pnas.96.20.11000
- 6. Bjorndahl T.C., Andrew L.C., Semenchenko V., Wishart D.S. // Biochemistry. 2007. V. 46 (45). P. 12945–58. https://doi.org/10.1021/bi7010866
- 7. Cui S., Wang J., Fan T. et al. // J. Mol. Biol. 2011. V. 408 (3). P. 449. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2011.03.007
- 8. Yuan S., Fan K., Chen Z. et al. // Virol. Sin. 2020. V. 35 (4). P. 445. https://doi.org/10.1007/s12250-020-00196-4
- 9. Sun D., Chen S., Cheng A., Wang M. // Viruses. 2016. V. 8 (3) P. 82. https://doi.org/10.3390/v8030082
- 10. Ullah R., Shah M.A., Tufail S. et al. // PLoS One. 2016. V. 11 (4) P. e0153436. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0153436
- 11. Wanga Q.M., Chen S.H. // Curr. Protein Pept. Sci. 2007. V. 8 (1). P. 19. https://doi.org/10.2174/138920307779941523
- 12. Jumper J., Evans R., Pritzel A. et al. // Nature. 2021. V. 596 (7873). P. 583. https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2
- 13. de Marco A. // Nat Protoc. 2006. V. 1 (3). P. 1538. https://doi.org/10.1038/nprot.2006.289
- 14. Brunelle J.L., Green R. // Methods Enzymol. 2014. V. 541. P. 151. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-420119-4.00012-4
- 15. Akaberi D., Båhlström A., Chinthakindi P.K. // Antiviral Res. 2021. V. 190. P. 105074. https://doi.org/10.1016/j.antiviral.2021.105074
- 16. Fan X., Li X., Zhou Y. et al. // ACS Chem Biol. 2020. V. 15 (1). P. 63. https://doi.org/10.1021/acschembio.9b00539
- 17. Timofeev V., Samygina V. // Crystals. 2023. V. 13 P. 71. https://doi.org/10.3390/cryst13010071
