- Код статьи
- 10.31857/S0023476123600775-1
- DOI
- 10.31857/S0023476123600775
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 68 / Номер выпуска 6
- Страницы
- 934-940
- Аннотация
- D-циклосерин ингибирует пиридоксаль-5'-фосфат (PLP)-зависимые ферменты как обратимо, так и необратимо. Как ингибитор аланинрацемазы D-циклосерин применяется в лекарственной терапии при лечении туберкулеза. Известны несколько продуктов взаимодействия D-циклосерина и PLP в активном центре фермента. Представлена кристаллическая структура комплекса PLP-зависимой трансаминазы D-аминокислот из бактерии Aminobacterium colombiense (Amico) с D-циклосерином, полученная с разрешением 1.9 Å, в которой впервые обнаружен аддукт PLP и D-циклосерина с раскрытым кольцом. Кроме того, взаимодействие D-циклосерина и Amico охарактеризовано кинетическими и спектральными методами, определены разнообразные продукты взаимодействия D-циклосерина и PLP в активном центре трансаминазы, проанализирована координация аддуктов D-циклосерина и PLP в активном центре Amico. В ходе исследований установлено, что продуктами взаимодействия D-циклосерина с PLP в активном центре Amico являются несколько соединений, в том числе аддукты PLP и DCS в циклической и разомкнутой формах, оксим, образованный PMP и β-аминоокси-D-аланином, а также PMP и β-аминооксипируват.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 15.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 16
Библиография
- 1. Peisach D., Chipman D.M., Van Ophem P.W. et al. // J. Am. Chem. 1998. V. 120. P. 2268. https://doi.org/10.1021/ja973353f
- 2. Chiara C. de, Homšak M., Prosser G.A. et al. // Nat. Chem. Biol. 2020. V. 16. P. 686. https://doi.org/10.1038/s41589-020-0498-9
- 3. Soper T.S., Manning J.M. // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 4263. https://doi.org/10.1016/S0021-9258 (19)69428-7
- 4. Amorim Franco T.M., Favrot L., Vergnolle O., Blan-chard J.S. // ACS Chem. Biol. 2017. V. 12. P. 1235. https://doi.org/10.1021/acschembio.7b00142
- 5. Braunstein A.E. // The Enzymes / Ed. Boyer P.D. London: Academic Press, 1973. P. 379.
- 6. Dindo M., Grottelli S., Annunziato G. et al. // Biochem. J. 2019. V. 476. P. 3751. https://doi.org/10.1042/BCJ20190507
- 7. Soper T.S., Jones W.M., Lerner B. et al. // J. Biol. Chem. 1977. V. 252. P. 3170. https://doi.org/10.1016/S0021-9258 (17)40367-X
- 8. Strominger J.L., Ito E., Threnn R.H. // J. Am. Chem. Soc. 1960. V. 82. P. 998. https://doi.org/10.1021/ja01489a058
- 9. Walsh C.T. // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 2393. https://doi.org/10.1016/S0021-9258 (19)81624-1
- 10. Caminero J.A., Sotgiu G., Zumla A., Migliori G.B. // Lancet Infect. Dis. 2010. V. 10. P. 621. https://doi.org/10.1016/S1473-3099 (10)70139-0
- 11. Boyko K., Gorbacheva M., Rakitina T. et al. // Res. Commun. 2014. V. 71. P. 24. https://doi.org/10.1107/S2053230X14025333
- 12. Agilent. CrysAlisPRO. Agilent Technologies UK Ltd, 2013.
- 13. Vagin A., Teplyakov A. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 22. https://doi.org/10.1107/S0907444909042589
- 14. Murshudov G.N., Skubak P., Lebedev A.A. et al. // Acta Cryst. D. 2011. V. 67. P. 355. https://doi.org/10.1107/S0907444911001314
- 15. Emsley P., Cowtan K. // Acta Cryst. D. 2004. V. 60. P. 2126. https://doi.org/10.1107/S0907444904019158
- 16. Beeler T., Churchich J.E. // J. Biol. Chem. 1976. V. 251. P. 5267. https://doi.org/10.1016/S0021-9258 (17)33156-3
- 17. Bezsudnova E.Y., Boyko K.M., Nikolaeva A.Y. et al. // Biochimie. 2019. V. 158. P. 130. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2018.12.017
- 18. Marković-Housley Z., Schimer T., Hohenester E. et al. // Eur. J. Biochem. 1996. V. 236. P. 1025. https://doi.org/10.1111/J.1432-1033.1996.01025.X
- 19. Okada K., Hirotsu K., Hayashi H., Kagamiyama H. // Biochemistry. 2001. V. 40. P. 7453. https://doi.org/10.1021/BI010384L
- 20. Khomutov A.R., Vepsäläinen J.J., Shvetsov A.S. et al. // Tetrahedron. 1996. V. 52. P. 13751. https://doi.org/10.1016/0040-4020 (96)00836-8
