- Код статьи
- 10.31857/S0023476124020105-1
- DOI
- 10.31857/S0023476124020105
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 69 / Номер выпуска 2
- Страницы
- 268-276
- Аннотация
- Олигомерное состояние нуклеоид-ассоциированного белка IHF (Integration Host Factor) играет существенную роль в организации и компактизации бактериального нуклеоида, а также в процессе возникновения резистентности бактерий к неблагоприятным условиям среды, в том числе к антибиотикам. Хотя IHF был идентифицирован более 25 лет назад, молекулярные механизмы его участия в таких процессах остаются малоизученными. В данном исследовании с использованием метода малоуглового рентгеновского рассеяния впервые выявлены различные олигомерные формы IHF в водной среде в зависимости от наличия катионов металлов. Обнаружено, что присутствие ионов Mg2+ и K+ препятствует формированию олигомеров IHF высокого порядка. Полученные данные могут быть полезными при разработке стратегий преодоления устойчивости бактерий к лекарственным препаратам.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 15.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 15
Библиография
- 1. Dame R.T., Rashid F.-Z.M., Grainger D.C. // Nat. Rev. Genet. 2020. V. 21. P. 227. https://doi.org/10.1038/s41576-019-0185-4
- 2. Rohs R., West S., Sosinsky A. et al. // Nature. 2009. V. 461. P. 1248. https://doi.org/10.1038/nature08473
- 3. Shahul Hameed U.F., Liao C., Radhakrishnan A.K. et al. // Nucl. Acids Res. 2019. V. 47. P. 2666. https://doi.org/10.1093/nar/gky1299
- 4. Bai L., Morozov A.V. // Trends Genet. 2010. V. 26. P. 476. https://doi.org/10.1016/j.tig.2010.08.003
- 5. Wang W., Li G.W. Chen C. et al. // Science. 2011. V. 333. P. 1445. https://doi.org/10.1126/science.1204697
- 6. Frenkiel-Krispin D., Ben-Avraham I., Englander J. et al. // Mol. Microbiol. 2004. V. 51. P. 395. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2003.03855.x
- 7. Rice P.A., Yang S., Mizuuchi K. et al. // Cell. 1996. V. 87. P. 1295. https://doi.org/10.1016/s0092-8674 (00)81824-3
- 8. Grant R., Filman D., Finkel S. et al. // Nat. Struct. Mol. Biol. 1998. V. 5. P. 294. https://doi.org/10.1038/nsb0498-294
- 9. Luijsterburg M.S., Noom M.C., Wuite G.J. et al. // J. Struct. Biol. 2006. V. 156. P. 262. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2006.05.006
- 10. Frenkiel-Krispin D., Minsky A. // J. Struct. Biol. 2006. V. 156. P. 311. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2006.05.014
- 11. Дадинова Л.А., Петухов М.В., Гордиенко А.М. et al. // Биохимия. 2023. Т. 88. № 5. С. 785. https://doi.org/10.31857/S032097252305007X
- 12. Lee S.Y., Lim C.J., Droge P. et al. // Sci. Rep. 2016. V. 5. P. 18146. https://doi.org/10.1038/srep18146
- 13. Nash H.A., Robertson C.A. // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 9246. https://doi.org/10.1016/S0021-9258 (19)52537-6
- 14. Hales L.M., Gumport R.I., Gardner J.F. // J. Bacteriol. 1994. V. 176. P. 2999. https://doi.org/10.1128/jb.176.10.2999-3006.1994
- 15. Lin J., Chen H., Dröge P. et al. // PLoS One. 2012. V. 7. № 11. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0049885
- 16. Holbrook J.A., Tsodikov O.V., Saecker R.M. et al. // J. Mol. Biol. 2001. V. 310. № 2. P. 379. https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.4768
- 17. Feigin L.A., Svergun D.I. Structure analysis by small-angle x-ray and neutron scattering. New York: Plenum Press, 1987. 335 p.
- 18. Peters G.S., Zakharchenko O.A., Konarev P.V. et al. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. A. 2019. V. 945. P. 162616. https://doi.org/10.1016/j.nima.2019.162616
- 19. Peters G.S., Gaponov Y.A., Konarev P.V. et al. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. A. 2022. V. 1025. P. 166170. https://doi.org/10.1016/j.nima.2021.166170
- 20. Hammersley A.P. // J. Appl. Cryst. 2016. V. 49. P. 646. https://doi.org/10.1107/S1600576716000455
- 21. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
- 22. Manalastas-Cantos K., Konarev P.V., Hajizadeh N.R. et al. // J. Appl. Cryst. 2021. V. 54. P. 343. https://doi.org/10.1107/S1600576720013412
- 23. Konarev P.V., Svergun D.I. // IUCr J. 2015. V. 2. P. 352. https://doi.org/10.1107/S2052252515005163
- 24. Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 1992. V. 25. P. 495. https://doi.org/ 10.1107/S0021889892001663
- 25. Porod G. Small-Angle X-Ray Scattering ed O Glatter and O Kratky. London: Academic, 1982.
- 26. Petoukhov M.V., Franke D., Shkumatov A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2012. V. 45. № 2. P. 342. https://doi.org/10.1107/S0021889812007662
- 27. Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1995 V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S0021889895007047
- 28. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
- 29. Свергун Д.И., Фейгин Л.А. Рентгеновское и нейтронное малоугловое рассеяние. М.: Наука, 1986. 278 c.
- 30. Jacques D.A., Guss J.M., Svergun D.I. et al. // Acta Cryst. D. 2012. V. 68. P. 620. https://doi.org/10.1107/S0907444912012073.
- 31. Guinier A. // Ann. Phys. 1939. V. 12. P. 161.
