Везде

ОФНКристаллография Crystallography Reports

  • ISSN (Print) 0023-4761
  • ISSN (Online) 3034-5510

Фазовый переход плавления в ламеллярной пленке димиристойл-фосфатидилсерина на поверхности раствора коллоидного кремнезема

Вы можете
Код статьи
10.31857/S0023476124030135-1
DOI
10.31857/S0023476124030135
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Тихонов А. М.
  • Аффилиация: Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”
Том/ Выпуск
Том 69 / Номер выпуска 3
Страницы
476-486
Аннотация
Методами рентгеновской рефлектометрии и скользящей дифракции фотонов c энергией 71 кэВ исследована динамика структуры в температурной области фазового перехода плавления мультислоя димиристойл-фосфатидилсерина на поверхности раствора коллоидного кремнезема с диаметром частиц 5 нм. Совместный модельный и безмодельный анализ данных рефлектометрии выявил структуру, состоящую из поверхностного липидного монослоя и набора ламеллярных бислоев, зажатых между слоями воды, с периодом ~150 Å. При повышении температуры выше критической наблюдается переход поверхностного монослоя из кристаллической фазы с минимальной площадью на молекулу липида 40 ± 1 Å2 в неупорядоченную (жидкую) фазу с расчетной площадью на молекулу 52 ± 2 Å2. В низкотемпературной фазе как в монослое, так и в бислойных структурах с PS-фрагментом липида плотно связаны от пяти до восьми молекул воды; однако выше температуры плавления с головными группами бислоя ассоциированы ~14 молекул.
Ключевые слова
Дата публикации
15.09.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
70

Библиография

  1. 1. Small D.M. The Physical Chemistry of Lipids. New York: Plenum Press, 1986.
  2. 2. Möhwald H. // Handbook of Biological Physics / Eds. Lipowsky R., Sackmann E. Amsterdam: Elsevier Science, 1995. P. 161.
  3. 3. Stefaniu C., Brezesinski G., Möhwald H. // Adv. Colloid Interface Sci. 2014. V. 208. P. 197. https://doi.org/10.1016/j.cis.2014.02.013
  4. 4. Needham D., McIntosh T.J., Evans E. // Biochemistry 1988. V. 27. № 13. P. 4668. https://doi.org/10.1021/bi00413a013
  5. 5. Blodgett K.B., Langmuir I. // Phys. Rev. 1937. V. 51. № 11. P. 964. https://doi.org/10.1103/PhysRev.51.964
  6. 6. Johnson S.J., Bayerl T.M., McDermott D.C. et al. // Biophys. J. 1991. V. 59. № 2. P. 289. https://doi.org/10.1016/s0006-3495 (91)82222-6
  7. 7. Théato P., Zentel R. // Langmuir. 2000. V. 16. № 4. P. 1801. https://doi.org/10.1021/la990292l
  8. 8. Basu J.K., Sanyal M.K. // Phys. Rep. 2002. V. 363. № 1. P. 1. https://doi.org/10.1016/S0370-1573 (01)00083-7
  9. 9. Koo J., Park S., Satija S. et al. // J. Colloid Interface Sci. 2008. V. 318. № 1. P. 103. https://doi.org/10.1016/j.jcis.2007.09.079
  10. 10. Kaganer V.M., Möhwald H., Dutta P. // Rev. Mod. Phys. 1999. V. 71. № 3. P. 779. https://doi.org/10.1103/RevModPhys.71.779
  11. 11. Kucerka N., Liu Y., Chu N. et al. // Biophys. J. 2005. V. 88. № 4. P. 2626. https://doi.org/10.1529/biophysj.104.056606
  12. 12. Тихонов А.М. // Письма в ЖЭТФ 2010. Т. 92. № 5. С. 394. https://doi.org/10.1134/S0021364010170182
  13. 13. Tikhonov A.M. // J. Chem. Phys. 2009. V. 130. № 2. P. 024512. https://doi.org/10.1063/1.3056663
  14. 14. Тихонов А.М., Асадчиков В.Е., Волков Ю.О. и др. // ЖЭТФ 2021. T. 159. № 1. C. 5. https://doi.org/10.31857/S0044451021010016
  15. 15. Тихонов А.М., Асадчиков В.Е., Волков Ю.О. и др. // Письма в ЖЭТФ 2016. Т. 104. № 12. С. 880. https://doi.org/10.1134/S0021364016240139
  16. 16. Тихонов А.М., Асадчиков В.Е., Волков Ю.О. // Письма в ЖЭТФ. 2015. Т. 102. № 7. С. 530. https://doi.org/10.1134/S0021364015190157
  17. 17. Helm C.A., Tippmann-Krayer P., Möhwald H. et al. // Biophys. J. 1991. V. 60. № 6. P. 1457. https://doi.org/10.1016/s0006-3495 (91)82182-8
  18. 18. Delcea M., Helm C.A. // Langmuir 2019. V. 35. № 26. P. 8519. https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.8b04315
  19. 19. Chen X., Lenhert S., Hirtz M. et al. // Acc. Chem. Res. 2007. V. 40. № 6. P. 393. https://doi.org/10.1021/ar600019r
  20. 20. Purrucker O., Förtig A., Lüdtke K. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127. № 4. P. 1258. https://doi.org/10.1021/ja045713m
  21. 21. Kaur H., Yadav S., Srivastava A.K. et al. // Sci. Rep. 2016. V. 6. P. 34095. https://doi.org/10.1038/srep34095
  22. 22. Lewis R.N., McElhaney R.N. // Biophys. J. 2000. V. 79. № 4. P. 2043. https://doi.org/10.1016/s0006-3495 (00)76452-6
  23. 23. Kozhevnikov I.V. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. A. 2003. V. 508. № 3. P. 519. https://doi.org/10.1016/S0168-9002 (03)01512-2
  24. 24. Тихонов А.М., Асадчиков В.Е., Волков Ю.О. и др. // Приборы и техника эксперимента. 2021. Т. 64. № 1. С. 1. https://doi.org/10.1134/S0020441221010139
  25. 25. Honkimäki V., Reichert H., Okasinski J.S., Dosch H. // J. Synchrotron Rad. 2006. V. 13. № 6. P. 426. https://doi.org/10.1107/s0909049506031438
  26. 26. Ponchut C., Rigal J.M., Clément J. et al. // J. Instrumentation. 2011. V. 6. P. C01069. https://doi.org/10.1088/1748-0221/6/01/C01069
  27. 27. Kozhevnikov I.V., Peverini L., Ziegler E. // Phys. Rev. B. 2012. V. 85. № 12. P. 125439. https://doi.org/10.1103/PhysRevB.85.125439
  28. 28. Wong P. // Phys. Rev. B. 1985. V. 32. № 11. P. 7417. https://doi.org/10.1103/physrevb.32.7417
  29. 29. Kanwal R.P. Generalized Functions: Theory and Technique. 2nd ed. Boston: Birkhäuser Verlag, 1998.
  30. 30. Parratt L.G. // Phys. Rev. 1954. V. 95. № 2. P. 359. https://doi.org/10.1103/PhysRev.95.359
  31. 31. Nocedal J., Wright S. Numerical Optimizaton. 2nd ed. New York: Springer, 2006.
  32. 32. Oliphant T.E. // Comput. Sci. Eng. 2007. V. 9. № 3. P. 10. https://doi.org/10.1109/MCSE.2007.58
  33. 33. Henke B.L., Gullikson E.M., Davis J.C. // Atomic Data Nucl. Data Tables. 1993. V. 54. № 2. P. 181. https://doi.org/10.1006/adnd.1993.1013
  34. 34. Als-Nielsen J., Jacquemain D., Kjaer K. et al. // Phys. Rep. 1994. V. 246. № 5. P. 251. https://doi.org/10.1016/0370-1573 (94)90046-9
  35. 35. Möhwald H. // Annu. Rev. Phys. Chem. 1990. V. 41. P. 441. https://doi.org/10.1146/annurev.pc.41.100190.002301
  36. 36. Hanley L., Choi Y., Fuoco E.R. et al. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. B. 2003. V. 203. P. 116. https://doi.org/10.1016/S0168-583X (02)02183-3
  37. 37. Buff F.P., Lovett R.A., Stillinger F.H. // Phys. Rev. Lett. 1965. V. 15. № 15. P. 621. https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.15.621
  38. 38. Braslau A., Deutsch M., Pershan P.S. et al. // Phys. Rev. Lett. 1985. V. 54. № 2. P. 114. https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.54.114
  39. 39. Als-Nielsen J. // J. Phys. B. Condens. Matter. 1985. V. 61. № 4. P. 411. https://doi.org/10.1007/BF01303545
  40. 40. Schalke M., Lösche M. // Adv. Colloid Interface Sci. 2000. V. 88. № 1–2. P. 243. https://doi.org/10.1016/s0001-8686 (00)00047-6
  41. 41. Тихонов А.М. // ЖЭТФ. 2020. Т. 131. № 5 (11). С. 821. https://doi.org/10.1134/S1063776120100088
  42. 42. Tostmann H., DiMasi E., Pershan P.S. et al. // Phys. Rev. B. 1999. V. 59. № 2. P. 783. https://doi.org/10.1103/PhysRevB.59.783
  43. 43. Pandit S.A., Berkowitz M.L. // Biophys. J. 2002. V. 82. № 4. P. 1818. https://doi.org/10.1016/s0006-3495 (02)75532-x
  44. 44. Petrache H.I., Tristram-Nagle S., Gawrisch K. et al. // Biophys. J. 2004. V. 86. № 3. P. 1574. https://doi.org/10.1016/s0006-3495 (04)74225-3
  45. 45. Loʹpez Cascales J., García de la Torre J., Marrink S.J., Berendsen H.J. // J. Chem. Phys. 1996. V. 104. № 7. P. 2713. https://doi.org/10.1063/1.470992
  46. 46. Ermakov Y.A., Asadchikov V.E., Roschin B.S. et al. // Langmuir 2019. V. 35. № 38. P. 12326. https://doi.org/10.1021/acs.langmuir.9b01450
  47. 47. Tarek M. // Biophys. J. 2005. V. 88. № 6. P. 4045. https://doi.org/10.1529/biophysj.104.050617
  48. 48. Ruocco M.J., Shipley G.G. // Biochim. Biophys. Acta. 1982. V. 691. № 2. P. 309. https://doi.org/10.1016/0005-2736 (82)90420-5
  49. 49. Асадчиков В.Е., Волков В.В., Волков Ю.О. и др. // Письма в ЖЭТФ 2011. Т. 94. № 7. С. 625. https://doi.org/10.1134/S0021364011190040
  50. 50. Cevc G., Watts A., Marsh D. // Biochemistry. 1981. V. 20. № 17. P. 4955. https://doi.org/10.1021/bi00520a023
  51. 51. Demel R.A., Paltauf F., Hauser H. // Biochemistry 1987. V. 26. № 26. P. 8659. https://doi.org/10.1021/bi00400a025
  52. 52. Danauskas S.M., Ratajczak M.K., Ishitsuka Y. et al. // Rev. Sci. Instrum. 2007. V. 78. № 10. P. 103705. https://doi.org/10.1063/1.2796147
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека