- Код статьи
- 10.31857/S0023476124050069-1
- DOI
- 10.31857/S0023476124050069
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 69 / Номер выпуска 5
- Страницы
- 802-810
- Аннотация
- Сопоставляются результаты изучения ДНК-белковых комплексов двумя независимыми структурными методами – молекулярной динамики (МД) и малоуглового рентгеновского рассеяния (МУРР). МД – это вычислительный метод, позволяющий визуализировать поведение макромолекул в условиях реальной среды, который базируется на законах физики, но страдает от многочисленных упрощений. МУРР – это рентгеновский метод, позволяющий восстановить трехмерную структуру объекта в растворе по одномерному профилю малоуглового рассеяния, при применении которого встает проблема неоднозначности решения обратных задач. Использование структурных характеристик комплексов, полученных методом МУРР, для валидации структурных 3D-моделей, полученных в МД-эксперименте, позволило значительно снизить амбивалентность теоретических предсказаний и показать эффективность сочетания методов МД и МУРР для решения задач структурной биологии.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 15.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 12
Библиография
- 1. Feigin L.A., Svergun D.I. Structure analysis by small-angle x-ray and neutron scattering. New York: Plenum Press, 1987. 335 p.
- 2. Svergun D.I., Koch M.H., Timmins P.A. et al. Small Angle X-ray and Neutron Scattering from Solutions of Biological Macromolecules. London: Oxford University Press, 2013. 358 p.
- 3. Petrenko D.E., Timofeev V.I., Britikov V.V. et al. // Biology (Basel). 2021. V. 10. № 10. P. 1021. https://doi.org/10.3390/biology10101021
- 4. Bengtsen T., Holm V.L., Kjolbye L.R. et al. // Elife. 2020. V. 9. P. e56518. https://doi.org/10.7554/eLife.56518
- 5. Gaponov Y.A., Timofeev V.I., Agapova Y.K. et al. // Mendeleev Commun. 2022. V. 32. № 6. P. 742. https://doi.org/10.1016/j.mencom.2022.11.011
- 6. Shtykova E.V., Petoukhov M.V., Mozhaev A.A. et al. // J. Biol. Chem. 2019. V. 294. № 47. https://doi.org/10.1074/jbc.RA119.010390
- 7. Kamyshinsky R., Chesnokov Y., Dadinova L. et al. // Biomolecules. 2020. V. 10. № 1. https://doi.org/Artn 3910.3390/Biom10010039
- 8. Larsen A.H., Wang Y., Bottaro S. et al. // PLoS Comput. Biol. 2020. V. 16. № 4. P. e1007870. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1007870
- 9. Timofeev V.I., Gaponov Y.A., Petrenko D.E. et al. // Crystals. 2023. V. 13. P. 1642. https://doi.org/10.3390/cryst13121642
- 10. He W., Henning-Knechtel A., Kirmizialtin S. // Front. Bioinform. 2022. V. 2. P. 781949. https://doi.org/10.3389/fbinf.2022.781949
- 11. Bhowmick T., Ghosh S., Dixit K. et al. // Nat. Commun. 2014. V. 5. P. 4124. https://doi.org/10.1038/ncomms5124
- 12. Agapova Y.K., Altukhov D.A., Timofeev V.I. et al. // Sci. Rep. 2020. V. 10. № 1. P. 15128. https://doi.org/10.1038/s41598-020-72113-4
- 13. Altukhov D.A., Talyzina A.A., Agapova Y.K. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2016. V. 36. № 1. P. 45. https://doi.org/10.1080/07391102.2016.1264893
- 14. Timofeev V.I., Altukhov D.A., Talyzina A.A. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 36. № 16. P. 4392. https://doi.org/10.1080/07391102.2017.1417162
- 15. Emsley P., Lohkamp B., Scott W.G. et al. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. Pt 4. P. 486. https://doi.org/10.1107/S0907444910007493
- 16. Mouw K.W., Rice P.A. // Mol. Microbiol. 2007. V. 63. № 5. P. 1319. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2007.05586.x
- 17. Abraham M.J., Murtola T., Schulz R. et al. // SoftwareX. 2015. V. 1–2. P. 19. https://doi.org/10.1016/j.softx.2015.06.001
- 18. Voevodin V., Antonov A., Nikitenko D. et al. // Supercomputing Frontiers and Innovations. 2019. V. 6. № 2. P. 4. https://doi.org/10.14529/jsfi190201
- 19. Lindorff-Larsen K., Piana S., Palmo K. et al. // Proteins. 2010. V. 78. № 8. P. 1950. https://doi.org/10.1002/prot.22711
- 20. Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., van Gunsteren W.F. et al. // J. Chem. Phys. 1984. V. 81. № 8. P. 3684. https://doi.org/10.1063/1.448118
- 21. Parrinello M., Rahman A. // J. Chem. Phys. 1982. V. 76. № 5. P. 2662. https://doi.org/10.1063/1.443248
- 22. Hess B., Bekker H., Berendsen H.J.C. et al. // J. Comput. Chem. 1997. V. 18. № 12. P. 1463. https://doi.org/10.1002/ (SICI)1096-987X(199709)18:123.0.CO;2-H
- 23. Roe D.R., Cheatham T.E. // J. Chem. Theory Comput. 2013. V. 9. № 7. P. 3084. https://doi.org/10.1021/ct400341p
- 24. Peters G.S., Zakharchenko O.A., Konarev P.V. et al. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. A. 2019. V. 945. P. 162616.
- 25. Peters G.S., Gaponov Y.A., Konarev P.V. et al. // Nucl. Instrum. Methods Phys. Res. A. 2022. V. 1025. P. 166170.
- 26. Hammersley A.P. // J. Appl. Cryst. 2016. V. 49. № 2. P. 646.
- 27. Konarev P.V., Volkov V.V., Sokolova A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2003. V. 36. P. 1277. https://doi.org/10.1107/S0021889803012779
- 28. Guinier A., Fournet G. Small Angle Scattering of X-Rays. New York: Wiley, 1955. 268 p.
- 29. Porod G. // Small-angle X-ray scattering / Ed Glatter O., Kratky O. London: Academic Press, 1982. P. 17.
- 30. Petoukhov M.V., Franke D., Shkumatov A.V. et al. // J. Appl. Cryst. 2012. V. 45. № 2. P. 342. https://doi.org/10.1107/S0021889812007662
- 31. Manalastas-Cantos K., Konarev P.V., Hajizadeh N.R. et al. // J. Appl. Cryst. 2021. V. 54. P. 343. https://doi.org/10.1107/S1600576720013412
- 32. Svergun D.I. // J. Appl. Cryst. 1992. V. 25. P. 495. https://doi.org/10.1107/S0021889892001663
- 33. Svergun D.I., Nierhaus K.H. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 19. P. 14432.
- 34. Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1995. V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S0021889895007047
