Пиридоксаль-5´-фосфат (PLP)-зависимые ферменты являются одной из наиболее широко представленных групп ферментов в организме, где выполняют более 150 различных каталитических функций. На основании трехмерной структуры представители этой группы подразделяются на семь (I–VII) различных типов укладки. Связывание кофактора у этих ферментов происходит за счет образования основания Шиффа с консервативным остатком лизина, находящимся в активном центре. Недавно обнаруженный нами белок из бактерии Variovorax paradoxus (VAPA), относящийся по структуре к IV типу укладки и имеющий значительное структурное сходство с трансаминазами, содержит остаток аспарагина в положении каталитического лизина у трансаминаз IV типа укладки и, как следствие, не может образовывать основание Шиффа с PLP и не имеет аминотрансферазной активности. В работе получена мутантная форма белка VAPA с заменой N174K и установлена ее пространственная структура. Анализ полученных данных показал, что введенная мутация восстанавливает способность VAPA образовывать основание Шиффа с кофактором.
Индексирование
Scopus
Crossref
Высшая аттестационная комиссия
При Министерстве образования и науки Российской Федерации