При решении структуры тиоцианатдегидрогеназы (TcDH) возникли трудности, связанные с тем, что кристаллы фермента либо были двойниками, либо имели сильную анизотропию. Дифракционное качество кристаллов может быть улучшено за счет использования в качестве объекта изучения мутантных форм или изучения структуры родственного фермента из другого организма. На основе анализа олигомерной структуры TcDH предложены перспективные для улучшения дифракционных свойств мутантные формы фермента. Получены кристаллы и решены структуры мутантных форм TcDH с заменами Т169А и К281А. Структура мутантной формы с заменой Т169А аналогична ранее решенным структурам. В структуре мутантной формы с заменой К281А обнаружено изменение в строении тетрамера, которое привело к невозможности двойникования.
Кристаллы фермента пуриннуклеозидфосфорилазы из экстремофильной бактерии Halomonas chromatireducens AGD 8-3, подходящие для рентгеноструктурного исследования, выращены методом диффузии паров. Дифракционный набор от полученных кристаллов собран до разрешения 1.8 Å на станции белковой кристаллографии “Белок” синхротрона Национального исследовательского центра “Курчатовский институт” при температуре 100 K. Набор данных обработан для пр. гр. P1, Р2, Р21 и Р622. Решение методом молекулярного замещения с учетом двойникования было найдено для групп Р21 и P1, содержащих в независимой части элементарной ячейки один и два гексамера фермента соответственно.
Индексирование
Scopus
Crossref
Высшая аттестационная комиссия
При Министерстве образования и науки Российской Федерации