Структура комплекса карбоксипептидазы Т из <i>Thermoactinomyces vulgaris</i> с <i>L</i> - фениллактатом
Структура комплекса карбоксипептидазы Т из <i>Thermoactinomyces vulgaris</i> с <i>L</i> - фениллактатом
Аннотация
Код статьи
S0023476124030067-1
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Акпаров В. Х.  
Аффилиация:
Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ “Курчатовский институт”
Московский физико-технический институт
Страницы
422-428
Аннотация
С разрешением 1.73 Å определена кристаллическая структура комплекса металлокарбоксипептидазы Т (КПТ) с L-фениллактатом. В отличие от панкреатической карбоксипептидазы А, связывающей одну молекулу L-фениллактата, в комплексе с КПТ лиганд занимает одновременно как S1, так и S1ʹ-сайты активного центра. При этом происходят конформационные изменения, отличающиеся от изменений, вызванных поочередным занятием S1 и S1ʹ-сайтов трет-бутил-оксикарбонил-L-лейцином (BOC-лейцином) и бензилянтарной кислотой. Эти изменения касаются остатков E277, E59, L254, G192, S127 и Y218 и достигают размаха 0.77 Å. Сделан вывод о возможной роли E59 в распознавании и катализе субстратов карбоксипептидазой Т.
Источник финансирования
Правительство РФ, госзадание.
Классификатор
Получено
04.09.2024
Всего подписок
0
Всего просмотров
18
Оценка читателей
0.0 (0 голосов)
Цитировать   Скачать pdf

Библиография

1. Boehr D.D., Nussinov R., Wright P.E. // Nat. Chem. Biol. 2009. V. 5 (11). P. 789. http://doi.org/10.1038/nchembio.232

2. Smulevitch S.V., Osterman A.L., Galperina O.V. et al. // FEBS Lett. 1991. V. 291 (1). P. 75. http://doi.org/10.1016/001-5793 (91)81107-j

3. Grishin A.M., Akparov V.K., Chestukhina G.G. // Biochemistry (Mosc). 2008. V. 73 (10). P. 1140. http://doi.org/10.1134./s0006297908100118

4. Schechter I., Berger A. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2012. V. 425 (3). P. 497. http://doi.org/10.1016/s0006-291x (67)80055-x

5. Bown D.P., Gatehouse J.A. // Eur. J. Biochem. 2004. V. 271 (10). P. 2000. http://doi.org/10.1111/j.1432-1033.2004.04113.x

6. Sukenaga Y., Akanuma H., Suekane C. et al. // J. Biochem. 1980. V. 87 (3). P. 695.

7. Akparov V.K., Timofeev V.I., Konstantinova G.E. et al. // PLoS One. 2019. V. 14 (12). P. 1. http://doi.org/10.1371/journal.pone.0226636

8. Akparov V.K., Timofeev V.I., Khaliullin I.G. et al. // FEBS J. 2015. V. 282 (7). P. 1214. http://doi.org/10.1111/febs.13210

9. Timofeev V.I., Kuznetsov S.A., Akparov V.K. // Biochem. Biokhimiia. 2013. V. 78 (3). P. 252. http://doi.org/10.1134/S0006297913030061

10. Novagen pET System Manual TB055 7th Ed. Novagen Madison WI. 1997.

11. Battye T., Kontogiannis L., Johnson O. et al. // Acta Cryst. D. 2011. V. 67. P. 271. http://doi.org/10.1107/S0907444910048675

12. McCoy A.J., Grosse-Kunstleve R.W., Adams P.D. et al. // J. Appl. Cryst. 2007. V. 40 (4). P. 658. http://doi.org/10.1107/S0021889807021206

13. Murshudov G.N., Skubák P., Lebedev A.A. et al. // Acta Cryst. D. 2011. V. 67 (4). P. 355. http://doi.org/10.1107/S90744911001314

14. Emsley P., Lohkamp B., Scott W. et al. //Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 486. http://doi.org/10.1107/S0907444910007493

15. Teplyakov A., Polyakov K., Obmolova G. et al. // Eur. J. Biochem. 1992. V. 208 (2). P. 281. http://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1992.tb17184.x

16. Akparov V.K., Timofeev V.I., Khaliullin I.G. // Biochemistry (Mosc). 2019. V. 83 (12–13). P. 1594. http://doi.org/10.1134/s0006297918120167

17. Akparov V.K., Timofeev V.I., Maghsoudi N.N. et al. // Crystallography Reports. 2017. V. 62 (2). P. 249. http://doi.org/10.1134/S106377451702002X

18. Teplyakov A., Wilson K.S., Orioli P. et al. // Acta Cryst. D. 1993. V. 49. P. 534. http://doi.org/10.1107/S0907444993007267

19. Akparov V., Timofeev V., Khaliullin I. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 36 (4). P. 956. http://doi.org/10.1080/07391102.2017.1304242

20. Akparov V.K., Timofeev V.I., Kuranova I.P. // Crystallography Reports. 2011. V. 56 (4). P. 596. http://doi.org/10.1134/S106377451104002X

Комментарии

Сообщения не найдены

Написать отзыв
Перевести