- Код статьи
- S0023476125010027-1
- DOI
- 10.31857/S0023476125010027
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 70 / Номер выпуска 1
- Страницы
- 10-17
- Аннотация
- Медьсодержащий фермент тиоцианатдегидрогеназа (TcDH) катализирует реакцию окисления тиоцианата до цианата и элементной серы. Сегодня известны пространственные структуры двух бактериальных TcDH (tpTcDH и pmTcDH). Оба фермента представляют собой димеры и содержат в активном центре трехъядерный медный центр. Важным отличием между этими ферментами является то, что в кристалле субъединицы димера tpTcDH принимают идентичные конформации, а субъединицы димера pmTcDH находятся в разных конформациях – закрытой и открытой. Для выяснения роли ионов меди в изменении конформации TcDH установлена структура апоформы pmTcDH, в которой обе субъединицы димера имели закрытую конформацию. Настаивание кристаллов апоформы медью приводило к восстановлению трехъядерного центра и конформационным перестройкам субъединиц.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 15.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 70
Библиография
- 1. Sorokin D.Y., Tourova T.P., Lysenko A.M. et al. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2002. V. 52. Pt 2. P. 657. http://dx.doi.org/10.1099/00207713-52-2-657
- 2. Slobodkina G.B., Merkel A.Y., Novikov A.A. et al. // Extremophiles. 2020. V. 24. № 1. P. 177. http://dx.doi.org/10.1007/s00792-019-01145-0
- 3. Tikhonova T.V., Sorokin D.Y., Hagen W.R. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2020. V. 117. № 10. P. 5280. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1922133117
- 4. Varfolomeeva L.A., Shipkov N.S., Dergousova N.I. et al. // Int. J. Biol. Macromol. 2024. P. 135058. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2024.135058
- 5. Varfolomeeva L.A., Solovieva A.Y., Shipkov N.S. et al. // Crystals. 2022. V. 12. P. 1787. http://dx.doi.org/10.3390/cryst12121787
- 6. Varfolomeeva L.A., Polyakov K.M., Komolov A.S. et al. // Crystallography Reports. 2023. V. 68. № 6. P. 886. http://dx.doi.org/10.1134/s1063774523600990
- 7. McPherson A. // Methods Mol. Biol. 2017. V. 1607. P. 17. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4939-7000-1_2
- 8. Atakisi H., Moreau D.W., Thorne R.E. // Acta Cryst. D. 2018. V. 74. № 4. P. 264. http://dx.doi.org/10.1107/S2059798318000207
- 9. Kishan K.V., Zeelen J.P., Noble M.E. et al. // Protein Sci. 1994. V. 3. № 5. P. 779. http://dx.doi.org/10.1002/pro.5560030507
- 10. Kovari Z., Vas M. // Proteins. 2004. V. 55. № 1. P. 198. http://dx.doi.org/10.1002/prot.10469
- 11. Hakansson K., Doherty A.J., Shuman S., Wigley D.B. // Cell. 1997. V. 89. № 4. P. 545. http://dx.doi.org/10.1016/s0092-8674 (00)80236-6
- 12. Lamzin V.S., Dauter Z., Popov V.O. et al. // J. Mol. Biol. 1994. V. 236. № 3. P. 759. http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.1994.1188
- 13. Kabsch W. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. № 2. P. 125. http://dx.doi.org/10.1107/S0907444909047337
- 14. Agirre J., Atanasova M., Bagdonas H. et al. // Acta Cryst. D. 2023. V. 79. № 6. P. 449. http://dx.doi.org/10.1107/S2059798323003595
- 15. Vagin A., Teplyakov A. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. № 1. P. 22. http://dx.doi.org/10.1107/S0907444909042589
- 16. Murshudov G.N., Skubak P., Lebedev A.A. et al. // Acta Cryst. D. 2011. V. 67. № 4. P. 355. http://dx.doi.org/10.1107/S0907444911001314
- 17. Emsley P., Lohkamp B., Scott W.G., Cowtan K. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. № 4. P. 486. http://dx.doi.org/10.1107/S0907444910007493
- 18. Krissinel E., Henrick K. // J. Mol. Biol. 2007. V. 372. № 3. P. 774. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2007.05.022
- 19. Kabsch W. // Acta Cryst. A. 1976. V. 32. № 5. P. 922. http://dx.doi.org/10.1107/S0567739476001873
- 20. Appel M.J., Meier K.K., Lafrance-Vanasse J. et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 2019. V. 116. № 12. P. 5370. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1818274116
- 21. Osipov E.M., Polyakov K.M., Tikhonova T.V. et al. // Acta Cryst. F. 2015. V. 71. № 12. P. 1465. http://dx.doi.org/10.1107/S2053230X1502052X
