- Код статьи
- S0023476125040099-1
- DOI
- 10.31857/S0023476125040099
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 70 / Номер выпуска 4
- Страницы
- 604-612
- Аннотация
- Получены кристаллические структуры комплексов мутантного белка L254N карбоксипептидазы Т со стабильными аналогами переходного состояния N-сульфамоил-L-глутаматом, -сульфамоил--аргинином, -сульфамоил--валином и -сульфамоил--лейцином (разрешение 2.05, 1.89, 2.30, 1.79 Å). Обнаружена зависимость констант ассоциации этих ингибиторов, а также эффективности катализа соответствующих трипептидных субстратов ZAAX от расстояний между атомами лиганда О15, О16, О20, Т19 и активного центра мутантного белка N146, Y225 и E277. Эта зависимость значительно отличается от выявленной ранее зависимости для карбо-ксипептидазы Т дикого типа. Полученные результаты свидетельствуют об участии лейцина 254, входящего в состав подвижной петли металлокарбоксипептидаз, в дискриминации субстратов карбоксипептидазой Т по типу индуцированного соответствия.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 04.05.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 12
Библиография
- 1. Song J.J., Hwang I., Cho K.H. et al. // J. Clin. Invest. 2011. V. 121. № 9. P. 3517. https://doi.org/10.1172/JCI46387
- 2. Vendrell J., Querol E., Avilés F.X. // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1477. № 1-2. P. 248. http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0167483899002800
- 3. Estell D., Graycar T., Miller J. et al. // Science. 1986. V. 233. P. 659. https://www.science.org/doi/10.1126/science.233.4764.659
- 4. Wells J., Powers D., Bott R. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. № 5. P. 1219.
- 5. Hedstrom L., Szilágyi L., Rutter W.J. // Science. 1992. V. 255. P. 1249. https://doi.org/10.1126/science.1546324
- 6. Hedstrom L., Farr-Jones S., Kettner C. et al. // Biochemistry. 1994. V. 33. № 29. P. 8764. https://doi.org/10.1021/bi00195a018
- 7. Gul S., Pinitglang S., Thomas E. et al. // Biochem. Soc. Trans. 1998. V. 26. № 2. P. 171. https://doi.org/10.1042/bst026s171
- 8. Akparov V.Kh., Timofeev V.I., Konstantinova G.E. et al. // PLoS One. 2019. V. 14. № 12. P. 1. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0226636
- 9. Stepanov V.M. // Methods Enzymol. 1995. V. 248. P. 675. https://doi.org/10.1016/0076-6879 (95)48044-7
- 10. Osterman A.L., Stepanov V.M., Rudenskaia G.N. et al. // Biokhimiia. 1984. V. 9. № 2. P. 292. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6424730
- 11. Grishin A.M., Akparov V.K., Chestukhina G.G. // Biochem. Moscow. 2008. V. 73. № 10. P. 1140. https://doi.org/10.1134/s0006297908100118
- 12. Akparov V.K., Grishin A.M., Yusupova M.P. et al. // Biochem. Moscow. 2007. V. 72. № 4. P. 416. https://doi.org/10.1134/s0006297907040086
- 13. Ho S.N., Hunt H.D., Horton R.M. et al. // Gene. 1989. V. 77. № 1. P. 51. https://doi.org/10.1016/0378-1119 (89)90358-2
- 14. Cueni L.B., Bazzone T.J., Riordan J.F., Vallee B.L. // Anal. Biochem. 1980. V. 107. № 2. P. 341. https://doi.org/10.1016/0003-2697 (80)90394-2
- 15. Battye T., Kontogiannis L., Johnson O., Powell H. //Acta Cryst. D. 2011. V. 67. № 4. P. 271. https://doi.org/10.1107/S0907444910048675
- 16. Rimsa V., Eadsforth T.C., Joosten R.P., Hunter W.N. // Acta Cryst. D. 2014. V. 70. № 2. P. 279. https://doi.org/10.1107/S1399004713026801
- 17. Murshudov G.N., Vagin A.A., Dodson E.J. // Acta Cryst. D. 1997. V. 53. № 3. P. 240. https://doi.org/10.1107/S0907444996012255
- 18. Emsley P., Cowtan K. // Acta Cryst. D. 2004. V. 60. № 12. P. 2126. https://doi.org/10.1107/S0907444904019158
- 19. Pauling L. // Chem. Eng. News. 1946. V. 24. № 10. P. 1375. https://doi.org/10.1021/cen-v024n010.p1375
- 20. Wolfenden R. // Mol. Cell. Biochem. 1974. V. 3. № 3. P. 207. https://doi.org/10.1007/BF01686645
- 21. Akparov V., Timofeev V., Kuranova I., Khaliullin I. // Crystals. 2021. V. 11. № 9. P. 1088. https://doi.org/10.3390/cryst11091088
