- Код статьи
- S3034551025060115-1
- DOI
- 10.7868/S3034551025060115
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 70 / Номер выпуска 6
- Страницы
- 969-975
- Аннотация
- Методом рентгеноструктурного анализа исследованы промежуточные состояния комплекса фактора ингибирования миграции макрофагов (MIF) с фенилизотиоцианатом (PITC), ковалентным ингибитором изучаемого белка. Показано, что до ковалентной модификации N-концевого пролина происходит нековалентное связывание ингибитора в удерживающем сайте, обнаруженном впервые. Удерживающий сайт идентифицирован благодаря использованию техники кратковременного настаивания кристалла MIF в криорастворе, содержащем лиганд, с последующим мгновенным замораживанием в струе азота для сбора дифракционных данных при 100 K. Сравнение структуры со структурой, полученной с использованием кристаллизации предварительно модифицированного белка, позволило выявить детали динамики связывания PITC.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 04.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 3
Библиография
- 1. Bloom B.R., Bennett B.M. // Science. 1966. V. 153. № 3731. P. 80. https://doi.org/10.1126/science.153.3731.80
- 2. Sumaiya K., Langford D., Natarajaseenivasan K. et al. // Pharmacol. Ther. 2022. V. 233. P. 108024. https://doi.org/10.1016/j.pharmthera.2021.108024
- 3. Aryuzina M.A., Vetrova E.S. // Food Systems. 2021. V. 4. № 3S. P. 8. https://doi.org/10.21323/2618–9771-2021-4-3S-8-11
- 4. Liang J., Lei K., Liang R. et al. // Cell. Signalling. 2024. V. 117. P. 111093. https://doi.org/10.1016/j.cellsig.2024.111093
- 5. Huang G., Ma L., Shen L. et al. // J. Cell. Mol. Med. 2022. V. 26. № 12. P. 3410. https://doi.org/10.1111/jcmm.17352
- 6. Gaynitdinova V.V., Avdeev S.N. // Kardiologiia. 2019. V. 59. № 7. P. 84. https://doi.org/10.18087/cardio.2019.7.10259
- 7. Emonts M., Sweep F.C., Grebenchtchikov N. et al. // Clin. Infect. Dis. 2007. V. 44. № 10. P. 1321. https://doi.org/10.1086/514344
- 8. Sain N., Hooda V., Singh A. et al. // Cytokine. 2024. V. 176. P. 156516. https://doi.org/10.1016/j.cyto.2024.156516
- 9. Noels H., Bernhagen J., Weber C. // Trends Cardiovasc. Med. 2009. V. 19. № 3. P. 76. https://doi.org/10.1016/j.tcm.2009.05.002
- 10. Meyer-Siegier K., Iczkowski K., Vera P. // J. Urol. 2006. V. 175. № 4. P. 1523. https://doi.org/10.1016/S0022-5347 (05)00650-6
- 11. Petoukhov M.V., Sokolov A.V., Dadinova L.A. et al. // Crystallography Reports. 2018. V. 63. P. 589. https://doi.org/10.1134/S106377451804020X
- 12. Lue H., Kapurniotu A., Fingerle-Rowson G. et al. // Cell. Signalling. 2006. V. 18. № 5. P. 688. https://doi.org/10.1016/j.cellsig.2005.06.013
- 13. Yoo S.A., Leng L., Kim B.J. et al. // PNAS. 2016. V. 113. № 49. P. E7917. https://doi.org/10.1073/pnas.1612717113
- 14. Sokolov A.V., Dadinova L.A., Petoukhov M.V. et al. // Biochemistry (Moscow). 2018. V. 83. P. 701. https://doi.org/10.1134/S000629791806007X
- 15. Timofeev V., Samygina V. // Crystals. 2023. V. 13. № 1. P. 71. https://doi.org/10.3390/cryst13010071
- 16. Bijak V., Szczygiel M., Lenkiewicz J. et al. // Expert Opin. Drug Discovery. 2023. V. 18. № 11. P. 1221. https://doi.org/10.1080/17460441.2023.2246881
- 17. Wei H., McCammon J.A. // npj Drug Discovery. 2024. V. 1. № 1. P. 1. https://doi.org/10.1038/s44386-024-00001-2
- 18. Samygina V.R. // Russ. Chem. Rev. 2016. V. 85. № 5. P. 464. https://doi.org/10.1070/RCR4529
- 19. Zhu S., Yang S., Chen Y. et al. // J. Enzyme Inhib. Med. Chem. 2025. V. 40. № 1. P. 2501378. https://doi.org/10.1080/14756366.2025.2501378
- 20. Lubetsky J., Dios A., Han J. et al. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. № 28. P. 24976. https://doi.org/10.1074/jbc.M203220200
- 21. Dziedzic P., Cisneros J., Robertson M. et al. // JACS. 2015. V. 137. № 8. P. 2996. https://doi.org/10.1021/ja512112j
- 22. McLean L., Zhang Y., Li H. et al. // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2010. V. 20. № 6. P. 1821. https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2010.02.009
- 23. Crichlow G., Cheng K., Dabideen D. et al. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. № 32. P. 23089. https://doi.org/10.1074/jbc.M701825200
- 24. McLean L., Zhang Y., Li H. et al. // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2009. V. 19. № 23. P. 6717. https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2009.09.106
- 25. Crichlow G., Fan C., Keeler C. et al. // Biochem. 2012. V. 51. № 38. P. 7506. https://doi.org/10.1021/bi3005494
- 26. Spencer E.S., Dale E.G., Gommans A.L. et al. // Eur. J. Med. Chem. 2015. V. 93. P. 501. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2015.02.012
- 27. Dubova K., Sokolov A., Gorbunov N. et al. // Crystallography Reports. 2018. V. 63. P. 951. https://doi.org/10.1134/S1063774518060111
- 28. Boyko K.M., Timofeev V.I., Samygina V.R. et al. // Crystallography Reports. 2016. V. 61. № 5. P. 691. https://doi.org/10.7868/S0023476116050052
- 29. Rigaku Oxford Diffraction. CrysAlis PRO; Oxford Diffraction Ltd.: Oxfordshire, UK, 2017. https://rigaku.com/products/crystallography/x-ray-diffraction/crysalispro
- 30. Kabsch W. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 133. https://doi.org/10.1107/S0907444909047374
- 31. Vagin A., Teplyakov A. // J. Appl. Cryst. 1997. V. 30. № 6. P. 1022. https://doi.org/10.1107/S0021889897006766
- 32. Kovalevskiy O., Nicholls R.A., Long F. et al. // Acta Cryst. D. 2018. V. 74. № 3. P. 215. https://doi.org/10.1107/S2059798318000979
- 33. Agirre J., Atanasova M., Bagdonas H. et al. // Acta Cryst. D. 2023. V. 79. № 6. P. 449. https://doi.org/10.1107/ S2059798323003595
- 34. Emsley P., Cowtan K. // Acta Cryst. D. 2004. V. 60. № 12. P. 2126. https://doi.org/10.1107/S0907444904019158
- 35. Schrödinger L., DeLano W. 2020. PyMOL. http://www.pymol.org/pymol
- 36. Dubovskii P.V., Dubova K.M., Bourenkov G. et al. // Toxins. 2022. V. 14. № 2. P. 149. https://doi.org/10.3390/toxins14020149
- 37. Shabalin I.G., Serov A.E., Skirgello O.E. et al. // Crystallography Reports. 2010. V. 55. № 5. P. 806. https://doi.org/10.1134/S1063774510050159
