- Код статьи
- 10.31857/S0023476123600155-1
- DOI
- 10.31857/S0023476123600155
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 68 / Номер выпуска 6
- Страницы
- 946-950
- Аннотация
- Проведено моделирование разделения перекрывающихся вкладов в интенсивность малоуглового рассеяния от молекул 3-изопропилмалатдегидрогеназы из Thermus thermophilus, находящихся в растворе в двух конформационных состояниях, при использовании хроматографической колонки, присоединенной к измерительной кювете cинхротронной станции малоуглового рентгеновского рассеяния. По теоретическим наборам малоугловых данных, к которым был добавлен пуассоновский шум в пределах 3–5%, восстановлены профили интенсивности рассеяния от открытой и закрытой форм молекул фермента методом эволюционного факторного анализа. Таким образом, подтверждена эффективность работы данного алгоритма при разделении вкладов компонентов в случае смесей, состоящих из частиц с одинаковой молекулярной массой.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 14.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 10
Библиография
- 1. Svergun D.I., Koch M.H.J., Timmins P.A., May R.P. Small angle X-ray and neutron scattering from solutions of biological macromolecules. Oxford University Press, 2013. 358 p.
- 2. Herranz-Trillo F., Groenning M., van Maarschalkerweerd A. et al. // Structure. 2017. V. 25. P. 5. https://doi.org/10.1016/j.str.2016.10.013
- 3. Keller H.R., Massart D.L. // Chemom. Intell. Lab. Syst. 1992. V. 12. P. 209. https://doi.org/10.1016/0169-7439 (92)80002-L
- 4. Hopkins J.B., Gillilan R.E., Skou S.J. // J. Appl. Cryst. 2017. V. 50. P. 1545. https://doi.org/10.1107/S1600576717011438
- 5. Konarev P.V., Graewert M.A., Jeffries C.Y. et al. // Protein Sci. 2022. V. 31. P. 269. https://doi.org/10.1002/pro.4237
- 6. Panjkovich A., Svergun D.I. // Bioinformatics. 2018. V. 34. P. 1944. https://doi.org/10.1093/bioinformatics/btx846
- 7. Konarev P.V., Volkov V.V. // Physics of Atomic Nuclei. 2022. V. 85. P. 2127. https://doi.org/10.1134/S1063778822090198
- 8. Hayashi-Iwasaki Y., Oshima T. // Methods Enzymol. 2000. V. 324. P. 301. https://doi.org/10.1016/s0076-6879 (00)24240-7
- 9. Graczer E., Merlin A., Singh R.K. et al. // Mol. Biosyst. 2011. V. 7. P. 1646. https://doi.org/10.1039/C0MB00346H
- 10. Pallo A., Olah J., Graczer E. et al. // FEBS J. 2014. V. 281. P. 5063. https://doi.org/10.1111/febs.13044
- 11. Svergun D.I., Barberato C., Koch M.H.J. // J. Appl. Cryst. 1995. V. 28. P. 768. https://doi.org/10.1107/S0021889895007047
- 12. Graczer E., Konarev P.V., Szimler. T. et al. // FEBS Lett. 2011. V. 585. P. 3297. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2011.09.013
- 13. Golub G.H., Reinsch C. // Numer. Math. 1970. V. 14. P. 403. https://doi.org/10.1007/bf02163027
- 14. Ahrens J.H., Dieter U. // ACM Trans Math Software. 1982. V. 8. P. 163. https://doi.org/10.1145/355993.355997
