- Код статьи
- 10.31857/S0023476123600842-1
- DOI
- 10.31857/S0023476123600842
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 68 / Номер выпуска 6
- Страницы
- 990-1001
- Аннотация
- С помощью методов двумерной дифракции и рентгеновской рефлектометрии проведены исследования, посвященные изучению молекулярных механизмов взаимодействия противоопухолевого антибиотика доксорубицина с липидными моделями клеточных мембран. В качестве модельных систем использованы монослои четырех видов фосфолипидов, относящихся к основным компонентам мембран животных клеток. Получена новая информация о процессах повреждения кристаллической решетки фосфолипидных монослоев под действием доксорубицина. Установлено, что действие доксорубицина на монослои анионных фосфолипидов определяется электростатическим взаимодействием: положительно заряженные молекулы доксорубицина встраиваются между отрицательно заряженными функциональными группами фосфолипида. В случае нейтральных фосфолипидов основная роль принадлежит гидрофобному взаимодействию: молекулы доксорубицина координируются с углеводородными хвостами фосфолипида в неупорядоченных областях.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 14.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 11
Библиография
- 1. Brezesinski G., Möhwald H. // Adv. Colloid Int. Sci. 2003. V. 100. P. 563. https://doi.org/10.1016/s0001-8686 (02)00071-4
- 2. Stefaniu C., Brezesinski G. // Curr. Opin. Colloid Int. Sci. 2014. V. 19. P. 216. https://doi.org/10.1016/j.cocis.2014.01.004
- 3. Kaganer V.M., Mohwald H., Dutta P. // Rev. Modern Phys. 1999. V. 71. № 3. P. 779. https://doi.org/10.1103/RevModPhys.71.779
- 4. Daillant J., Gibaud A. X-ray and Neutron Reflectivity: Principles and Applications. Berlin: Springer, 2009. 348 p.
- 5. Новикова Н.Н., Ковальчук М.В., Юрьева Э.А. и др. // Кристаллография. 2012. Т. 57. № 5. С. 727.
- 6. Novikova N., Kovalchuk M., Konovalov O. et al. // BioNanoSci. 2021. V. 10. P. 618. https://doi.org/10.1007/s12668-020-00742-0
- 7. Arcamone F., Cassinelli G., Fantini G. et al. // Biotechnol. Bioeng. 2000. V. 67. P. 704. https://doi.org/10.1002/bit.260110607
- 8. Thorn C.F., Oshiro C., Marsh S. et al. // Pharmacogenet. Genomics. 2011. V. 21. P. 440. https://doi.org/10.1097/FPC.0b013e32833ffb56
- 9. Sritharan S., Sivalingam N.A. // Life Sci. 2021. V. 278. P. 119527. https://doi.org/10.1016/j.lfs.2021.119527
- 10. Asensio-L’opez M.C., Soler F., Pascual-Figal D. et al. // PLOS One. 2017. V. 12. P. e0172803. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0172803
- 11. Alves A.C., Magarkar A., Horta M. et al. // Sci. Rep. 2017. V. 7. P. 6343. https://doi.org/10.1038/s41598-017-06445-z
- 12. Peetla C., Bhave R., Vijayaraghavalu S. et al. // Mol. Pharmaceutics. 2010. V. 7. P. 2334. https://doi.org/10.1021/mp100308n
- 13. Dadhich R., Kapoor S. // Mol. Cell. Biochem. 2022. V. 477. P. 2507. https://doi.org/10.1007/s11010-022-04459-4
- 14. Ramu A., Glaubiger D., Magrath I.T. et al. // Cancer Res. 1983. V. 43. P. 5533.
- 15. Speelmans G., Staffhorst R.W., de Kruijff B. et al. // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 13761. https://doi.org/10.1021/bi00250a029
- 16. Chen L., Alrbyawi H., Poudel I. et al. // AAPS PharmSciTech. 2019. V. 20. P. 99. https://doi.org/10.1208/s12249-019-1316-0
- 17. Alves A., Nunes C., Lima J. et al. // Colloids Surf. B. 2017. V. 160. P. 610. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2017.09.058
- 18. Yacoub T.J., Reddy A.S., Szleifer I. // Biophys. J. 2011. V. 101. P. 378. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2011.06.015
- 19. Hou Y., Li J., Liu X. et al. // Chem. Phys. 2021. V. 541. P. 111036.
- 20. Matyszewska D., Moczulska S. // Electrochim. Acta. 2018. V. 280. P. 229. https://doi.org/10.1016/j.electacta.2018.05.119
- 21. Gaber M.H., Ghannam M.M., Ali S.A. et al. // Biophys. Chem. 1998. V. 70. P. 223. https://doi.org/10.1016/S0301-4622 (97)00125-7
- 22. Marsh D. // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1286. P. 183. https://doi.org/10.1016/S0304-4157 (96)00009-3
- 23. Zameshin A., Makhotkin I.A., Yakunin S.N. et al. // J. Appl. Cryst. 2016. V. 49. P. 1300. https://doi.org/10.1107/S160057671601044X
- 24. Kondratev O.A., Makhotkin I.A., Yakunin S.N. // Appl. Surf. Sci. 2022. V. 574. P. 151573. https://doi.org/10.1016/j.apsusc.2021.151573
- 25. Malakhova Y.N., Korovin A.N., Lapkin D.A. et al. // Soft Matter. 2017. V. 13. P. 7300. https://doi.org/10.1039/c7sm01773a
- 26. Windt D.L. // Comput. Phys. IEEE Comput. Sci. Eng. 1998. V. 12. P. 360. https://doi.org/10.1063/1.168689
- 27. Xiao-Lin Zh., Sow-Hsin Ch. // Phys. Rev. E. 1993. V. 47. P. 3174. https://doi.org/10.1103/PhysRevE.47.3174
- 28. Селеменев В.Ф., Рудакова Л.В., Рудаков О.Б. и др. Фосфолипиды на фоне природных матриц. Воронеж: Научная книга, 2020. 318 с.
