Статьи автора

ВЛИЯНИЕ ИЗОТОПНОГО СОСТАВА РАСТВОРИТЕЛЯ (HO И DO) НА ОБРАЗОВАНИЕ ОЛИГОМЕРОВ ЛИЗОЦИМА В УСЛОВИЯХ КРИСТАЛЛИЗАЦИИ

Номер выпуска 6 от 15.09.2025

Методом малоуглового рентгеновского рассеяния получены температурные зависимости (в диапазоне 4–30°C с шагом 1°C) структуры раствора лизоцима при росте кристаллов тетрагональной синтонии для растворителей HO и DO. Обнаружено, что независимо от типа растворителя в кристаллизационном растворе лизоцима образуются димеры и октамеры. Объемные доли олигомеров (димеров и октамеров) обратно пропорциональны изменению температуры как при использовании растворителя HO, так и DO. При одинаковых температурных условиях объемная доля олигомеров в кристаллизационном растворе лизоцима в DO на ~8 % выше, чем в HO. В то же время одинаковое содержание олигомеров в кристаллизационных растворах лизоцима в HO и DO достигается, когда температура раствора в HO ниже на ~10°C, чем в DO. Это можно объяснить различным влиянием растворителя на гидратацию белка.

6 0

РАСЧЕТ СТАБИЛЬНОСТИ ВАКЦИН-КАНДИДАТОВ ДЛЯ ПРОФИЛАКТИКИ ЛИХОРАДКИ ДЕНГЕ И ИХ КОМПЛЕКСОВ С ТОЛЛ-ПОДОБНЫМИ РЕЦЕПТОРАМИ С ПОМОЩЬЮ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ

Номер выпуска 6 от 12.09.2025

Рациональный дизайн вакцин требует не только предсказания иммуногенных эпитопов, но и тщательной оценки структурной стабильности кандидатов и их способности эффективно взаимодействовать с рецепторами врожденного иммунитета. С помощью моделирования молекулярной динамики с использованием программного пакета Gromacs-2023 проведена оценка стабильности четырех вакцин-кандидатов и их комплексов с толл-подобными рецепторами. Структуры комплексов рассматриваемых химерных белков-кандидатов для вакцины против вируса Денге с внеклеточными доменами (эктодоменами) толл-подобных рецепторов человека TLR4 и TLR8 получены в результате молекулярного докинга, осуществляемого сервером ZDOCK. Оценка аффинности комплексов проводилась с помощью сервера PRODIGY.

4 0

ВЛИЯНИЕ ВЫСОКОЙ ТЕМПЕРАТУРЫ НА ПРОЦЕСС КРИСТАЛЛИЗАЦИИ ПРОТЕИНАЗЫ K, ПРЕДСКАЗАННОЕ МЕТОДОМ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ

Номер выпуска 6 от 12.09.2025

Молекулярно-динамическое моделирование выявило высокую термическую стабильность кластера-прекурсора (димера, формирующегося перед началом кристаллизации) кристаллов протеиназы K в диапазоне 20–60°С. Анализ площади межмолекулярного контакта в димере подтвердил его структурную целостность вплоть до 60°С. Эти наблюдения позволили выдвинуть гипотезу о возможности кристаллизации данного термофильного фермента при температуре, соответствующей его максимальной каталитической активности (50–60°С). Это теоретическое предположение подтверждено экспериментально: кристаллы протеиназы K успешно выращены после инкубации при 60°С. Полученные результаты демонстрируют практическую ценность молекулярной динамики как инструмента для предсказания условий кристаллизации и открывают перспективу определения структуры протеиназы K в ее функционально релевантной конформации, что согласуется с последними тенденциями в структурной биологии термофильных белков.

1 0