Статьи автора

ВЫЯВЛЕНИЕ С ПОМОЩЬЮ РЕНТГЕНОСТРУКТУРНОГО АНАЛИЗА РОЛИ ОСТАТКА L254 В РАСПОЗНАВАНИИ СУБСТРАТОВ КАРБОКСИПЕПТИДАЗОЙ Т ИЗ THERMOACTINOMYCES VULGARIS

Номер выпуска 4 от 01.04.2025

Получены кристаллические структуры комплексов мутантного белка L254N карбоксипептидазы Т со стабильными аналогами переходного состояния N-сульфамоил-L-глутаматом, -сульфамоил--аргинином, -сульфамоил--валином и -сульфамоил--лейцином (разрешение 2.05, 1.89, 2.30, 1.79 Å). Обнаружена зависимость констант ассоциации этих ингибиторов, а также эффективности катализа соответствующих трипептидных субстратов ZAAX от расстояний между атомами лиганда О15, О16, О20, Т19 и активного центра мутантного белка N146, Y225 и E277. Эта зависимость значительно отличается от выявленной ранее зависимости для карбо-ксипептидазы Т дикого типа. Полученные результаты свидетельствуют об участии лейцина 254, входящего в состав подвижной петли металлокарбоксипептидаз, в дискриминации субстратов карбоксипептидазой Т по типу индуцированного соответствия.

6 0