- Код статьи
- S3034551025060207-1
- DOI
- 10.7868/S3034551025060207
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 70 / Номер выпуска 6
- Страницы
- 1042-1047
- Аннотация
- Молекулярно-динамическое моделирование выявило высокую термическую стабильность кластера-прекурсора (димера, формирующегося перед началом кристаллизации) кристаллов протеиназы K в диапазоне 20–60°С. Анализ площади межмолекулярного контакта в димере подтвердил его структурную целостность вплоть до 60°С. Эти наблюдения позволили выдвинуть гипотезу о возможности кристаллизации данного термофильного фермента при температуре, соответствующей его максимальной каталитической активности (50–60°С). Это теоретическое предположение подтверждено экспериментально: кристаллы протеиназы K успешно выращены после инкубации при 60°С. Полученные результаты демонстрируют практическую ценность молекулярной динамики как инструмента для предсказания условий кристаллизации и открывают перспективу определения структуры протеиназы K в ее функционально релевантной конформации, что согласуется с последними тенденциями в структурной биологии термофильных белков.
- Ключевые слова
- Дата публикации
- 12.09.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 6
Библиография
- 1. Nakane T., Kotecha A., Sente A. et al. // Nature. 2020. V. 587. P. 152. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2829-0
- 2. Lengyel J., Hnath E., Storms M. et al. // J. Struct. Funct. Genomics. 2014. V. 15. P. 117. https://doi.org/10.1007/s10969-014-9179-9
- 3. Timofeev V., Samygina V. // Crystals. 2023. V. 13. P. 71. https://doi.org/10.3390/cryst13010071
- 4. Grigas A.T., Liu Z., Regan L. et al. // Protein Sci. 2022. V. 31. P. e4373. https://doi.org/10.1002/pro.4373
- 5. Zhu Z., Wang W., Huang L. et al. // Cryst. Growth Des. 2024. V. 24. № 24. P. 10350. https://doi.org/10.1021/acs.cgd.4c01306
- 6. Koclega K.D., Chruszcz M., Zimmerman M.D. et al. // Cryst. Growth Des. 2009. V. 10. P. 580. https://doi.org/10.1021/cg900971h
- 7. Ren Y., Luo H., Huang H. et al. // Int. J. Biol. Macromol. 2020. V. 154. P. 1586. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.11.043
- 8. Xu C., Battig A., Schartel B. et al. // Biomacromolecules. 2022. V. 23. P. 4841. https://doi.org/10.1021/acs.biomac.2c01008
- 9. Chen R.Q., Lu Q.Q., Cheng Q.D. et al. // Sci. Rep. 2015. V. 5. P. 7797. https://doi.org/10.1038/srep07797
- 10. Kovalchuk M.V., Blagov A.E., Dyakova Y.A. et al. // Cryst. Growth Des. 2016. V. 16. P. 1792. https://doi.org/10.1021/acs.cgd.5b01662
- 11. Kovalchuk M.V., Boikova A.S., Dyakova Y.A. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2019. V. 37. P. 3058. https://doi.org/10.1080/07391102.2018.1507839
- 12. Marchenkova M.A., Konarev P.V., Rakitina T.V. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2020. V. 38. P. 2939. https://doi.org/10.1080/07391102.2019.1649195
- 13. Бойкова А.С., Дьякова Ю.А., Ильина К.Б. и др. // Кристаллография. 2018. Т. 63. № 6. С. 857. https://doi.org/10.1134/S0023476118060061
- 14. Марченкова М.А., Бойкова А.С., Ильина К.Б. и др. // Acta Naturae. 2023. Т. 15. № 1. С. 58. https://doi.org/10.32607/actanaturae.11815
- 15. Kordonskaya Y.V., Timofeev V.I., Marchenkova M.A. et al. // Crystals. 2022. V. 12. P. 484. https://doi.org/10.3390/cryst12040484
- 16. Kordonskaya Y.V., Timofeev V.I., Dyakova Y.A. et al. // Crystals. 2022. V. 12. P. 1645. https://doi.org/10.3390/cryst12111645
- 17. Abraham M.J., Murtola T., Schulz R. et al. // SoftwareX. 2015. V. 1. P. 19. https://doi.org/10.1016/j.softx.2015.06.001
- 18. Кордонская Ю.В., Тимофеев В.И., Марченкова М.А. и др. // Кристаллография. 2024. Т. 69. № 4. С. 694. https://doi.org/10.31857/S0023476124040165
- 19. Кордонская Ю.В., Тимофеев В.И., Марченкова М.А. и др. // Кристаллография. 2024. Т. 69. № 5. С. 885. https://doi.org/10.31857/S0023476124050159
