Везде
Влияние температуры на стабильность кластера-прекурсора кристалла термолизина
Оглавление
Аннотация Оценить Содержание публикации
Библиография Комментарии
Поделиться
QR
Метрика
Влияние температуры на стабильность кластера-прекурсора кристалла термолизина
Аннотация
Код статьи
S0023476124040165-1
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Кордонская Ю. В.  
Должность: Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники
Аффилиация:
Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”
НИЦ “Курчатовский институт”
Выпуск
Том 69 Номер выпуска 4
Страницы
694-699
Аннотация
С помощью метода молекулярной динамики проведена оценка стабильности кластера-прекурсора (гексамера) кристалла термолизина в широком диапазоне температур (10–90°C). Результаты моделирования показали, что с увеличением температуры стабильность гексамера в целом снижается, однако гексамер не распадается ни при одной из рассмотренных температур. При 60°C обнаружено повышение стабильности гексамера. Это значение близко к температуре максимальной ферментативной активности термолизина (70°C). Исходя из анализа результатов предположено, что кристаллизацию термолизина возможно провести при 60°C.
Источник финансирования
Министерство науки и высшего образования (075-15-2021-1363). Правительство РФ.
Классификатор
Получено
22.09.2024
Всего подписок
0
Всего просмотров
17
Оценка читателей
0.0 (0 голосов)
Цитировать   Скачать pdf

Библиография

1. Marchenkova M.A., Boikova A.S., Ilina K.B. et al. // Acta Naturae. 2023. V. 15. № 1. P. 58. https://doi.org/10.32607/ACTANATURAE.11815

2. Du S., Wankowicz S.A., Yabukarski F. et al. // bioRxiv. 2023. https://doi.org/10.1101/2023.05.05.539620

3. Kordonskaya Y.V., Timofeev V.I., Dyakova Y.A. et al. // Crystals. 2022. V. 12. № 11. P. 1645. https://doi.org/10.3390/CRYST12111645

4. Kovalchuk M.V., Boikova A.S., Dyakova Y.A. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2019. V. 37. № 12. P. 3058. https://doi.org/10.1080/07391102.2018.1507839

5. Kordonskaya Y.V., Timofeev V.I., Dyakova Y.A. et al. // Mend. Commun. 2023. V. 33. № 2. P. 225. https://doi.org/10.1016/J.MENCOM.2023.02.024

6. van den Burg B., Eijsink V. // Handbook of Proteolytic Enzymes. 2013. V. 1. P. 540. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-382219-2.00111-3

7. Lam M.P.Y., Lau E., Liu X. et al. // Comprehensive Sampling and Sample Preparation: Analytical Techniques for Scientists. 2012. P. 307. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-381373-2.00085-5

8. Adekoya O.A., Sylte I. // Chem. Biol. Drug. Des. 2009. V. 73. № 1. P. 7. https://doi.org/10.1111/J.1747-0285.2008.00757.X

9. DeLano W.L. // The PyMOL Molecular Graphics System, Version 1.8; Schrödinger, LLC: New York, NY, USA, 2015.

10. Jurrus E., Engel D., Star K. et al. // Protein Sci. 2018. V. 27. № 1. P. 112. https://doi.org/10.1002/PRO.3280

11. Van Der Spoel D., Lindahl E., Hess B. et al. // J. Comput. Chem. 2005. V. 26. № 16. P. 1701. https://doi.org/10.1002/jcc.20291

12. Lindorff-Larsen K., Piana S., Palmo K. et al. // Proteins: Structure, Function and Bioinformatics. 2010. V. 78. № 8. P. 1950. https://doi.org/10.1002/prot.22711

13. Horn H.W., Swope W.C., Pitera J.W. et al. // J. Chem. Phys. 2004. V. 120. № 20. P. 9665. https://doi.org/10.1063/1.1683075

14. Dimitropoulos D., Ionides J., Henrick K. // Curr. Protoc. Bioinf. 2006. P. 14.3.1–14.3.3.

15. Michaud-Agrawal N., Denning E.J., Woolf T.B., Beckstein O. // J. Comput. Chem. 2011. V. 32. № 10. P. 2319. https://doi.org/10.1002/JCC.21787

16. Gowers R.J., Linke M., Barnoud J. et al. // 15th Python in Science Conference, Los Alamos, NM (United States), Sep 11. 2016. P. 98. https://doi.org/10.25080/Majora629e541a-00e

17. Sousa Da Silva A.W., Vranken W.F. // BMC Res Notes. 2012. V. 5. № 1. P. 1. https://doi.org/10.1186/1756-0500-5-367/FIGURES/3

18. Essmann U., Perera L., Berkowitz M.L. et al. // J. Chem. Phys. 1995. V. 103. P. 8577. https://doi.org/10.1063/1.470117

19. Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., Van Gunsteren W.F. et al. // J. Chem. Phys. 1984. V. 81. № 8. P. 3684. https://doi.org/10.1063/1.448118

20. Parrinello M., Rahman A. // J. Chem. Phys. 1982. V. 76. № 5. P. 2662. https://doi.org/10.1063/1.443248

21. Van Gunsteren W.F., Berendsen H.J.C. // Mol. Simul. 1988. V. 1. № 3. P. 173. https://doi.org/10.1080/08927028808080941

22. Hess B., Bekker H., Berendsen H.J.C., Fraaije J.G.E.M. // J. Comput Chem. 1997. V. 18. P. 1463. https://doi.org/10.1002/ (SICI)1096-987X(199709)18:123.0.CO;2-H

Комментарии

Сообщения не найдены

Написать отзыв
Перевести